Послідовність амінокислотних залишків у молекулі білка визначає його первинну структурутобто його хімічну формулу.
Первинну структуру будь-якого білка можна показати за допомогою скорочених позначень амінокислот, наприклад: ліз-вал-лей-глі-ала-тре-тир-мет-глу.
Усього існує 20 амінокислот. А один білок може складатися з кількох десятків чи навіть сотень амінокислот. Тому структура білка визначається його функцією.
Вторинну структуру має будь-який білок. Вона повністю визначається первинною (тобто амінокислотною послідовністю) та утворюється за рахунок численних водневих зв'язків.
Матрична рибонуклеїнова кислота (мРНК, синонім – інформаційна РНК, іРНК) – РНК, що містить інформацію про первинну структуру (амінокислотної послідовності) білків.
Третинна структура значною мірою визначається первинною структурою. Зусилля щодо передбачення третинної структури білка, ґрунтуючись на його первинній структурі, відомі як завдання передбачення структури білка.
Визначення первинної структури пептидів шляхом деградації за Едманом (N-кінцева) і C-кінцева (тіогідантоїн і з ферментом карбоксипептидазою) . Синтез простих пептидів (аж до дипептидів) за допомогою N-захисту (трет-бутилоксикарбоніл та фталоїл) та C-активуючих груп та твердофазного синтезу Мерріфілду.
Кожен білок має власну унікальну послідовність амінокислот, а взаємодії між цими амінокислотами створюють певну форму. Ця форма визначає функцію білка , від перетравлення білка у шлунку до перенесення кисню у крові.